GABARITO: ALTERNATIVA D

Os linfócitos B são as células formadas na medula óssea responsáveis pela produção e expressão de anticorpos. Cada anticorpo, ou imunoglobulina, é uma molécula capaz de se ligar a um antígeno, que pode ser qualquer substância. Essas proteínas podem ser expressas ou na sua forma solúvel ou membranar. A sua forma na membrana plasmática é um receptor que é capaz de reconhecer o antígeno e transduzir um sinal. O seu tipo de receptor é acoplado à tirosina quinase não receptora, que forma a maior parte dos receptor imunológicos.

Nos linfócitos B imaturos, que ainda não encontraram seu antígeno e receberam o sinal de ativação, as principais imunoglobulinas de membrana expressas são IgM e IgD. A forma membranar dessas proteínas apresenta um segmento transmembranar e uma cauda citoplasmática curta com apenas três aminoácidos, o que não é suficiente para que haja a transdução do sinal quando há a ligação com o antígeno. Contudo, há proteínas associadas que compõem o complexo receptor de células B (BCR), como Igα e Igβ, que apresentam caudas citoplasmáticas mais longas que podem transduzir o sinal.

Contudo, para que essa sinalização primária seja efetiva, é necessária uma sinalização secundária a partir do complexo correceptor de células B, que contém CR2 – receptor do complemento 2 - (CD21), expresso complexada com CD19 e CD81. O ligante de CR2 é a proteína do complemento C3d, que é formada após a clivagem de C3b. C3 é a proteína central de todas as vias do complemento e uma das suas propriedades é que, quando ele sofre proteólise, o seu fragmento C3b apresenta a propriedade de formar ligações covalentes com várias estruturas, dentre elas superfícies de patógenos e anticorpos. Dentro de um tempo, C3b é clivado a C3d, que permanece ligado. Assim, quando o linfócito B liga-se a um antígeno, é possível que ele esteja associado a proteínas do complemento, o que gera uma correcepção que aproxima os dois receptores e permite a potencialização do sinal.