E aí, doc! Pronto para explorar mais um tema essencial? Hoje o foco é a eletroforese de proteínas, um método laboratorial fundamental para análise clínica.
O Estratégia MED está aqui para descomplicar esse conceito e contribuir para que você amplie seus conhecimentos, garantindo uma prática clínica cada vez mais precisa.
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Definição de Eletroforese de Proteínas
A eletroforese de proteínas é um exame laboratorial que utiliza um campo elétrico para separar as proteínas presentes no plasma ou no soro sanguíneo. Essa separação ocorre com base nas características físico-químicas das proteínas, como carga elétrica, tamanho e forma. Por meio dessa técnica, é possível avaliar as concentrações de diferentes frações proteicas, o que auxilia no diagnóstico e monitoramento de diversas condições de saúde.
O principal objetivo do exame é identificar alterações no perfil proteico do sangue que possam estar associadas a doenças. Entre as condições mais comuns avaliadas estão o mieloma múltiplo, doenças inflamatórias crônicas, patologias hepáticas e síndromes nefróticas.
No caso do mieloma múltiplo, por exemplo, o exame pode identificar a presença de imunoglobulinas monoclonais, visíveis como um pico anormal na fração gama do gráfico gerado pela análise.
Técnica da eletroforese
A eletroforese de proteínas é uma técnica laboratorial amplamente utilizada para separar e analisar as proteínas presentes no plasma ou no soro sanguíneo. Todas as proteínas são compostas por cadeias de aminoácidos, unidas por ligações peptídicas.
Cada aminoácido possui uma estrutura básica formada por um grupo amino, um grupo carboxil e um grupamento lateral, que determina sua identidade química. A combinação e a quantidade de aminoácidos em uma proteína conferem características específicas, como peso molecular e carga elétrica, propriedades essenciais para o processo de separação realizado na eletroforese.
O método utiliza forças eletroforéticas e eletroendosmóticas para separar as proteínas, aplicando-as em um meio, geralmente de acetato de celulose ou gel de agarose. Uma corrente elétrica é então aplicada, com um polo positivo (ânodo) e um polo negativo (cátodo), gerando um potencial elétrico que faz com que as proteínas migrem em direção ao ânodo.
A migração varia de acordo com o peso molecular e a carga elétrica das proteínas, resultando em diferentes distâncias percorridas e, consequentemente, na formação de bandas específicas. As frações mais comumente separadas incluem a albumina e as globulinas alfa, beta e gama.
Após a separação, as proteínas são reveladas com o uso de corantes sensíveis, que destacam as bandas formadas no gel. Esses resultados são analisados quantitativamente por densitometria ou eluição, o que gera gráficos que representam a distribuição das frações proteicas.
Interpretação do exame
A interpretação do exame de eletroforese de proteínas é realizada pelo médico, que analisa tanto os valores absolutos quanto os percentuais das proteínas, além do gráfico fornecido no laudo. Esse gráfico representa a distribuição das frações proteicas separadas durante o exame, permitindo identificar padrões normais ou alterações que possam estar associadas a diversas condições clínicas.
Albumina
A albumina é a proteína mais abundante no plasma, correspondendo a cerca de 60% da concentração total de proteínas plasmáticas. Produzida exclusivamente no fígado, desempenha funções essenciais no organismo, como o transporte de hormônios, vitaminas, nutrientes e outras substâncias, além de atuar na regulação do pH, na manutenção da pressão oncótica e no controle osmótico.
A síntese de albumina depende de fatores como o estado nutricional, os níveis de hormônios circulantes e o pH do sangue, tornando-a um indicador importante do estado de saúde geral do indivíduo.
Alterações nos níveis de albumina podem refletir diferentes condições clínicas. A hipoalbuminemia, ou diminuição da albumina sérica, é uma condição inespecífica que pode ocorrer em diversas situações, como cirrose hepática, hepatite viral, desnutrição proteica, síndrome nefrótica e enteropatias perdedoras de proteínas.
Também está associada a estados inflamatórios, infecções crônicas, neoplasias e insuficiência cardíaca congestiva. Na eletroforese de proteínas, a hipoalbuminemia se manifesta como uma redução no pico correspondente à albumina. Em casos graves, como na síndrome nefrótica, os menores níveis de albumina são frequentemente observados devido à perda significativa dessa proteína pelos glomérulos renais danificados.
Já o aumento dos níveis de albumina é incomum e geralmente ocorre como consequência da desidratação, sem um aumento real na produção da proteína. Nesse caso, a redução do volume sanguíneo eleva a concentração relativa de albumina no plasma.
Além disso, raramente, pode haver a presença de mais de um tipo de albumina no soro humano. Essa variação, que não gera manifestações clínicas, pode ser observada na eletroforese como uma faixa mais larga ou a formação de duas bandas distintas na região correspondente.
Os valores de referência da albumina na eletroforese de proteínas podem variar entre laboratórios, mas geralmente situam-se entre 4,01 e 4,78 g/dL, ou 55,8% a 66,1% da concentração total de proteínas. Esse exame é fundamental para avaliar o estado nutricional e identificar possíveis alterações no funcionamento do fígado e dos rins, ajudando no diagnóstico e monitoramento de diversas doenças.
Alfa-1-globulina
A alfa-1-globulina é uma fração proteica do plasma composta por diversas proteínas, entre as quais se destacam a alfa-1-antitripsina (AAT) e a alfa-1-glicoproteína ácida (AGA). Essas proteínas desempenham funções importantes no organismo, especialmente no sistema imunológico.
A AAT, que corresponde a cerca de 90% do pico normal dessa fração, é responsável por proteger os tecidos do organismo contra danos causados por enzimas liberadas durante processos inflamatórios. Já a AGA participa na formação de fibras colágenas e inibe a atividade de vírus e parasitas, contribuindo para a defesa imunológica.
Os valores de referência da alfa-1-globulina na eletroforese de proteínas variam de 0,22 a 0,41 g/dL, ou 2,9% a 4,9% da concentração total de proteínas. Alterações nos níveis dessa fração podem estar associadas a diversas condições clínicas.
O aumento de alfa-1-globulina é comum em processos inflamatórios, infecciosos e imunológicos, sendo um marcador inespecífico dessas condições. Esse aumento pode ser observado em doenças como neoplasias, artrites, vasculites e síndrome de Cushing, além de ocorrer durante a gravidez e em resposta à terapia com estrogênios ou corticoides.
Por outro lado, a diminuição de alfa-1-globulina pode indicar condições graves como síndrome nefrótica, doenças hepáticas avançadas, enfisema, cirrose e carcinoma hepatocelular. A deficiência de alfa-1-antitripsina, especificamente, é uma condição genética causada pela homozigose dos alelos ZZ, levando a níveis insuficientes dessa proteína.
Essa deficiência pode resultar em enfisema panlobular grave e cirrose progressiva, frequentemente manifestando-se na infância. Na eletroforese, essa condição se reflete pela ausência ou redução significativa do pico correspondente à alfa-1-globulina, necessitando de exames complementares para confirmação.
Alfa-2-globulina
A alfa-2-globulina é uma fração proteica presente no plasma, composta por várias proteínas com funções importantes no organismo, como a haptoglobina, a alfa-2-macroglobulina e a ceruloplasmina. Essas proteínas são consideradas de fase aguda, ou seja, suas concentrações aumentam em resposta a processos inflamatórios, infecciosos e imunológicos, desempenhando um papel essencial na resposta do organismo a condições patológicas.
A haptoglobina é responsável por se ligar à hemoglobina livre no plasma, facilitando sua remoção pela via hepática. Esse mecanismo é importante para evitar danos oxidativos causados pela hemoglobina circulante. Em casos de hemólise intravascular, os níveis de haptoglobina podem diminuir significativamente, levando cerca de uma semana para serem restaurados.
Já a alfa-2-macroglobulina é uma das maiores proteínas plasmáticas, regulando reações inflamatórias e imunológicas. Na síndrome nefrótica, seus níveis podem aumentar de forma significativa devido à perda de proteínas menores, atingindo concentrações similares às da albumina.
Outro componente importante da fração alfa-2-globulina é a ceruloplasmina, uma proteína rica em cobre, sintetizada pelo fígado. Sua principal função é participar da incorporação de ferro à transferrina, proteína responsável pelo transporte de ferro no organismo. Embora seja uma proteína de fase aguda, sua elevação ocorre de forma mais lenta em comparação com outras proteínas do grupo.
Os valores de referência da alfa-2-globulina variam entre 0,58 e 0,92 g/dL, representando de 7,1% a 11,8% das proteínas plasmáticas. O aumento dessa fração pode indicar condições como síndrome nefrótica, doença de Wilson, degeneração hepática, coagulação intravascular disseminada e infarto cerebral, além de poder ser observado durante terapias com estrogênios. Por outro lado, a redução de seus níveis pode ocorrer em casos de anemias hemolíticas, pancreatite e doenças pulmonares.
Betaglobulinas
As betaglobulinas compõem uma fração heterogênea de proteínas plasmáticas que desempenham diversas funções no organismo. Entre as principais proteínas dessa fração estão as beta-lipoproteínas, a transferrina e o componente C3 do complemento.
A transferrina, que migra mais rapidamente nessa fração, é responsável pelo transporte de ferro no organismo e pode apresentar níveis aumentados em situações como anemia ferropriva, gravidez e uso de anovulatórios. Já o componente C3, cuja migração é mais lenta, está relacionado ao sistema imunológico, e sua redução é um marcador de doenças glomerulares.
As beta-lipoproteínas, envolvidas no transporte de colesterol, podem estar aumentadas em condições como icterícia obstrutiva, hipotireoidismo, diabetes mellitus e ateromatose, geralmente acompanhando elevações no colesterol sérico. Por outro lado, a diminuição dessa fração é rara, mas pode ser utilizada como indicador prognóstico em doenças crônicas.
A fração beta-2-globulina inclui proteínas importantes como a beta-2-microglobulina (BMG) e a proteína C reativa (PCR). A BMG é um marcador de atividade celular e é utilizada para monitorar condições como tumores linfocitários, além de acompanhar a eficácia de tratamentos em pacientes com câncer. A PCR, por sua vez, é amplamente reconhecida como um marcador sensível para infecções e inflamações, sendo uma das proteínas que mais sofrem variações em seus níveis.
Valores de referência variam de 0,22 a 0,45 g/dL (3,1 a 6,1%). Elevações ocorrem em inflamações, infecções e doenças linfocitárias, enquanto reduções estão associadas a problemas hepáticos.
Gamaglobulinas
As gamaglobulinas são proteínas plasmáticas formadas por imunoglobulinas (anticorpos) produzidas pelos plasmócitos em resposta a antígenos ou alterações clonais malignas. As principais classes de imunoglobulinas são IgG, IgA, IgM, IgD e IgE, que desempenham papéis cruciais na defesa imunológica. A IgG é a mais abundante e apresenta migração ao longo de toda a banda gamaglobulínica na eletroforese, enquanto a IgA e IgM migram em áreas específicas.
Os valores de referência para gamaglobulinas na eletroforese variam entre 0,72 a 1,27 g/dL (11,1 a 18,8%). Elevações ocorrem em infecções, inflamações, doenças autoimunes, linfomas, cirrose e mieloma múltiplo. Reduções estão associadas a síndrome nefrótica, doenças gastrointestinais, imunossupressão, câncer no sangue ou condições congênitas.
Principais padrões de eletroforese de proteínas
Os principais padrões eletroforéticos da fração gama incluem:
- Pico policlonal: indica resposta imunológica por múltiplos clones plasmocitários a estímulos antigênicos, como infecções (tuberculose, sífilis), doenças autoimunes (lúpus, artrite reumatoide) ou inflamatórias. Aparece como um aumento difuso e amplo na fração gama, refletindo produção variada de imunoglobulinas.
- Pico monoclonal: representa a produção de uma única imunoglobulina por um clone específico de plasmócitos, formando um pico estreito e homogêneo. Está associado a gamopatias monoclonais, como o mieloma múltiplo, e pode surgir na fração gama ou beta, dependendo da imunoglobulina.
- Hipogamaglobulinemia/agamaglobulinemia: refere-se à redução ou ausência de gamaglobulinas, frequentemente sem alterações em outras frações. Pode ocorrer em mielomas com cadeia leve ou em deficiências imunológicas congênitas ou secundárias, resultando em maior suscetibilidade a infecções.
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Referências
SILVA, Roberta Oliveira de Paula e; LOPES, Aline de Freitas; FARIA, Rosa Malena Delbone de. Eletroforese de proteínas séricas: interpretação e correlação clínica. Revista Médica de Minas Gerais, v. 18, n. 2, p. 116-122, 2008.
David L Murray, MD, PhD. Laboratory methods for analyzing monoclonal proteins. UpToDate, 2024. Disponível em: UpToDate
